Le site cuivre de la SOD1 en action
La SOD1 se compose de deux sous-unités de structure identique, comptant chacune environ 150 acides aminés. Chaque sous-unité fixe un ion cuivre et un ion zinc, séparés de quelques dixièmes de nanomètre seulement. La conversion chimique proprement dite a lieu sur le cuivre.
Deux états de charge en alternance
L’ion cuivre peut se trouver sous la forme Cu2+ ou Cu+. Quand une molécule de superoxyde rencontre la forme oxydée, elle cède son électron excédentaire au cuivre et quitte l’enzyme sous forme d’oxygène ordinaire. Le cuivre, désormais réduit, passe cet électron à la molécule de superoxyde suivante, qui devient du peroxyde d’hydrogène en captant deux protons.
2 O2•− + 2 H+ → O2 + H2O2
Le cuivre revient ensuite à l’état Cu2+ et le cycle peut recommencer. L’enzyme elle-même n’est pas consommée. C’est précisément ce processus qui forme l’arrière-plan biochimique de l’allégation suivante :
Le cuivre contribue à protéger les cellules contre le stress oxydatif
Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
Pourquoi un ion zinc se tient à proximité
L’ion zinc ne capte lui-même aucun électron. Relié au cuivre par un résidu d’histidine commun, il maintient dans la bonne position la boucle de la protéine qui dessine le site actif. Sans cet ancrage structurel, la poche entourant le cuivre garderait moins bien sa forme.
Une réaction proche de la limite de vitesse physique
La constante de vitesse mesurée pour la SOD1 est de l’ordre de 109 par mole et par seconde. C’est à peu près la vitesse maximale à laquelle des molécules peuvent se rencontrer en solution aqueuse. Cette rapidité tient à des acides aminés chargés positivement, placés à l’entrée de la poche, qui dirigent le superoxyde, chargé négativement, droit vers le cuivre.